La Lectine AAL est isolée du champignon « à peau d'orange » (Aleuria aurantia). AAL est une lectine dimère avec deux sous-unités identiques d'environ 36 kDa. Chaque sous-unité possède cinq sites de fixation aux glucides. La lectine AAL reconnaît et se lie spécifiquement aux résidus de fucose et de fucose terminal sur les oligosaccharides et glycoconjugués complexes. Contrairement aux lectines Ulex europaeus et Lotus tétragonolobus qui préfèrent les résidus de fucose liés (α -1,2), la lectine Aleuria aurantia se lie préférentiellement au fucose lié (α -1,6) à la N-acétylglucosamine ou au fucose lié (α -1,3) aux structures liées à la N-acétyllactosamine. L'AAL se lie également de façon réversible au fucose fixé aux acides nucléiques.

L'activité de liaison de l'AAL pourrait être utilisée pour identifier les glycoprotéines fucosylées sécrétées qui pourraient représenter des biomarqueurs candidats pour le cancer puisque la fucosylation des glycanes N-liés a été associée à plusieurs types de cancer comme le cancer du foie.