L'agglutinine Urtica dioica (UDA) purifiée par affinité est isolée du rhizome de l'ortie. L'UDA diffère des autres lectines végétales connues par sa structure moléculaire composée d'une seule chaîne polypeptidique, contrairement aux autres lectines composées de deux sous-unités. Elle est composée de 86 résidus d'acides aminés et a un poids moléculaire de 8 500. Elle possède une activité d'agglutination spécifique extrêmement faible, quel que soit le groupe sanguin, et présente une spécificité glucidique pour le GlcNAc. L'UDA est composée de plusieurs isoformes et ne présente qu'une homologie avec les domaines de liaison à la chitine d'autres protéines, en particulier la WGA. Il est stable car il conserve son activité même lorsqu'il est soumis à des conditions acides de pH 1,0 ou chauffé à 80°C pendant 15 minutes. L'UDA est un mitogène des cellules T qui se distingue des mitogènes classiques des lectines des cellules T par sa capacité à distinguer une population particulière de cellules T CD4+ et CD8+, ainsi que par sa capacité à induire un schéma original d'activation des cellules T et de production de cytokines. La prolifération des cellules T induite par l'UDA dépend des molécules du CMH de classe II, mais n'est pas limitée par le CMH. L'UDA se lie à des structures glucidiques spécifiques présentes sur les molécules de classe II. Il a été proposé que cette lectine est un superantigène et pourrait fournir une sonde utile pour l'analyse de l'activation des cellules T par les superantigènes. Il a également été démontré que cette lectine possède des activités antifongiques et insecticides.

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