Die Angiogenese ist ein wesentlicher Bestandteil der Tumorbiologie und wird durch Liganden und Rezeptoren des vaskulären endothelialen Wachstumsfaktors (VEGF) reguliert. Es wurden mehrere angiogene Faktoren identifiziert, von denen VEGF der wichtigste Regulator für die Neovaskularisierung und die erhöhte Gefäßpermeabilität zu sein scheint. Die VEGF-Familie besteht aus VEGF-A, -B, -C, -D, -E und dem Plazenta-Wachstumsfaktor (PlGF). Die VEGF-Rezeptoren bestehen aus drei Tyrosin-Kinasen: VEGFR-1 (FLT1), VEGFR-2 (KDR) und VEGFR-3 (FLT). Der vaskuläre endotheliale Wachstumsfaktor A (VEGFA) ist ein Gen, das für ein Mitglied der PDGF/VEGF-Wachstumsfaktor-Familie kodiert. Es kodiert für ein heparinbindendes Protein, das als disulfidverknüpftes Homodimer vorliegt. Das Protein fungiert als glykosyliertes Mitogen und wirkt auf Endothelzellen, um die Gefäßpermeabilität, Angiogenese, Vaskulogenese, das Wachstum von Endothelzellen und die Zellmigration zu erhöhen. Das Protein hemmt auch die Apoptose. Missense-Mutationen, Nonsense-Mutationen, stille Mutationen und Frameshift-Insertionen werden bei Krebsarten wie Endometriumkrebs, Darmkrebs und Hautkrebs beobachtet.