Komplementsystem

Die Proteine und Glykoproteine, die das Komplementsystem bilden, werden von den Hepatozyten der Leber synthetisiert.

 

Die C3-Konvertase spaltet und aktiviert die Komponente C3, wodurch C3a und C3b entstehen und eine Kaskade weiterer Spaltungs- und Aktivierungsereignisse ausgelöst wird. C3b bindet an die Oberfläche von Pathogenen, was durch Opsonierung zu einer verstärkten Internalisierung durch phagozytierende Zellen führt. C5a ist ein wichtiges chemotaktisches Protein, das bei der Rekrutierung von Entzündungszellen hilft. Sowohl C3a als auch C5a besitzen Anaphylatoxin-Aktivität, die direkt die Degranulation von Mastzellen auslöst sowie die vaskuläre Permeabilität und die Kontraktion der glatten Muskulatur erhöht. C5b initiiert den Membranangriffsweg, der zum Membranangriffskomplex (MAC) führt, bestehend aus C5b, C6, C7, C8 und polymerem C9. Der MAC ist das zytolytische Endprodukt der Komplementkaskade; er bildet einen Transmembrankanal, der eine osmotische Lyse der Zielzelle verursacht. Kupffer-Zellen und andere Makrophagenzelltypen helfen dabei, mit Komplement bedeckte Pathogene zu eliminieren. Als Teil des angeborenen Immunsystems finden sich Elemente der Komplementkaskade bei Arten, die phylogenetisch älter sind als Wirbeltiere; jüngst wurden sie beispielsweise bei der Protostomier-Pfeilschwanzkrebsart nachgewiesen, womit die Ursprünge des Systems noch weiter in der Zeit zurückliegen als bisher angenommen.