La MMP9, también conocida como metalopéptidasa de matriz 9 o gelatinasa B, es un miembro de la familia de las metaloproteinasas de matriz (MMP). Las MMP son enzimas que contienen zinc e intervienen en la degradación de la matriz extracelular en procesos fisiológicos normales como el desarrollo embrionario, la reproducción y la remodelación de tejidos. La mayoría de los miembros de la familia MMP se secretan como proproteínas inactivas que se activan cuando son escindidas por proteinasas extracelulares. La MMP9 se secreta como un zimógeno de 92kDa y la escisión de la pro-MMP9 da lugar a la enzima activa con un peso molecular de 82kDa. La MMP9 tiene un dominio de unión a gelatina formado por tres unidades de fibronectina de tipo II, un dominio catalítico que contiene el sitio de unión al zinc, un dominio homólogo del colágeno de tipo V rico en prolina y un dominio similar a la hemopexina. La MMP9 es producida por monocitos, macrófagos, neutrófilos, queratinocitos, fibroblastos, osteoclastos y células endoteliales, y está implicada en las respuestas inflamatorias, la remodelación tisular, la cicatrización de heridas, el crecimiento tumoral y la metástasis. La MMP9 procede de células derivadas de la médula ósea y contribuye a la carcinogénesis cutánea. Además, la MMP9 degrada los colágenos de tipo IV y V. Los estudios en monos rhesus sugieren que la enzima está implicada en la movilización de células progenitoras hematopoyéticas de la médula ósea inducida por IL-8, y los estudios en murinos sugieren un papel en la remodelación tisular asociada a tumores. Los estudios han demostrado que un nivel elevado de MMP9 se asocia con la progresión de la fibrilación auricular idiopática y el aneurisma aórtico.