La MMP9, nota anche come metallopeptidasi 9 o gelatinasi B, è un membro della famiglia delle metalloproteinasi di matrice (MMP). Le MMP sono enzimi contenenti zinco coinvolti nella degradazione della matrice extracellulare nei normali processi fisiologici, tra cui lo sviluppo embrionale, la riproduzione e il rimodellamento dei tessuti. La maggior parte dei membri della famiglia MMP sono secreti come proproteine inattive che vengono attivate quando vengono scisse da proteinasi extracellulari. La MMP9 è secreta come zimogeno di 92kDa e il clivaggio della pro-MMP9 dà luogo all'enzima attivo con un peso molecolare di 82kDa. La MMP9 ha un dominio di legame con la gelatina costituito da tre unità di fibronectina di tipo II, un dominio catalitico contenente il sito di legame con lo zinco, un dominio omologo al collagene di tipo V ricco di proline e un dominio simile all'emopessina. La MMP9 è prodotta da monociti, macrofagi, neutrofili, cheratinociti, fibroblasti, osteoclasti e cellule endoteliali ed è coinvolta nelle risposte infiammatorie, nel rimodellamento dei tessuti, nella guarigione delle ferite, nella crescita tumorale e nelle metastasi. La MMP9 è fornita da cellule derivate dal midollo osseo e contribuisce alla carcinogenesi cutanea. Inoltre, la MMP9 degrada i collageni di tipo IV e V. Studi su scimmie rhesus suggeriscono che l'enzima è coinvolto nella mobilitazione indotta dall'IL-8 di cellule progenitrici ematopoietiche dal midollo osseo e studi murini suggeriscono un ruolo nel rimodellamento dei tessuti associati ai tumori. Alcuni studi hanno dimostrato che un'elevata MMP9 è associata alla progressione della fibrillazione atriale idiopatica e dell'aneurisma aortico.