Peptidoglicano è un eteropolimero unico a forma di rete che forma l'impalcatura strutturale essenziale della parete cellulare batterica, conferendo rigidità contro la pressione di turgore mentre consente crescita e divisione. Questa macromolecola svolge un ruolo centrale nella fisiologia e sopravvivenza batterica. Il suo studio collega i polisaccaridi classici (come laminarina, agarosio e inulina) con un framework di glicano reticolato da peptidi specifico per organismi procarioti e assente nelle cellule eucariote.
Struttura molecolare
Il peptidoglicano (noto anche come mureina) consiste in catene glicaniche lineari composte da N-acetilglucosamina (GlcNAc) e acido N-acetilmuramico (MurNAc) alternati uniti da legami β-(1→4). Ogni residuo di MurNAc porta un gruppo D-lattile in posizione C3, al quale è covalentemente attaccato un corto stelo peptidico. Nei batteri Gram-negativi, questo stelo segue tipicamente la sequenza L-Ala¹–D-iGlu²–acido meso-diaminopimelico³–D-Ala⁴–D-Ala⁵, mentre negli organismi Gram-positivi l'acido meso-diaminopimelico è comunemente sostituito da L-lisina alla terza posizione.
Gli steli peptidici adiacenti sono reticolati, solitamente tra il terzo amminoacido di uno stelo e la quarta D-alanina di un altro, generando una rete tridimensionale continua. Questa struttura forma una singola macromolecola enorme con massa molecolare prossima a 10⁹ Da, che circonda la membrana citoplasmatica come una maglia protettiva. Lo strato raggiunge circa 30–100 nm di spessore nei batteri Gram-positivi, mentre rimane molto più sottile (2–7 nm) nelle specie Gram-negative, dove è localizzato tra la membrana interna ed esterna.
Proprietà e variazioni
La rete reticolata covalentemente del peptidoglicano consente alle cellule batteriche di resistere a pressioni di turgore interne da circa 2 a 15 bar mantenendo elasticità sufficiente per consentire crescita e divisione. Durante ogni generazione, fino al 25 % della massa di peptidoglicano può essere rimodellata, riflettendo un turnover continuo e degradazione enzimatica controllata e risintesi.
Il peptidoglicano funge anche da pattern molecolare associato a patogeni (PAMP) riconosciuto da recettori immunitari innati come NOD1 e NOD2, ed è substrato per l'idrolisi mediata da lisozima. Le variazioni strutturali sono diffuse e biologicamente significative, inclusa l'amidazione dello stelo peptidico in specie come Bacillus subtilis, l'O-acetilazione che conferisce resistenza al lisozima, e composizioni peptidiche specifiche di genere, come osservato in Bifidobacterium. I batteri Gram-positivi incorporano frequentemente acidi teicoici nella matrice di peptidoglicano, mentre gli organismi Gram-negativi ancorano lo strato alla membrana esterna via la lipoproteina di Braun.