L'agglutinine ou lectine de Datura stramonium (DSA/DSL) est purifiée par chromatographie d'affinité. Les graines de Datura stramonium contiennent au moins trois protéines de liaison aux glucides différentes, et la lectine la plus importante est une glycoprotéine dimère composée de deux sous-unités non identiques qui contient 40% de glucides. Elle se lie bien à la N-acétylglucosamine, aux oligomères et au pentasaccharide ramifié, y compris deux N-acétylglucosamine disaccharides liés au mannose (1,6) et (1,2), qui est connu pour être le plus puissant inhibiteur d'agglutination. La lectine DSL préfère se lier à (GlcNAc)2-4 et éluer avec l'hydrolysat de sucre chitine. Elle se lie bien dans la plage de pH acide et son affinité diminue au-dessus de pH 8,0. Elle contient deux chaînes de 40 et 46 kDa reliées par des liaisons disulfure et a un poids moléculaire de 86 kDa. Cette agglutinine est spécifique des groupes sanguins A, B et O. Des études ont montré que la lectine DSA peut agir comme biomarqueur des cellules urotheriales néoplasiques.