L’agglutinine Vicia ervilia agglutininin (VEA) est isolée à partir de graines de vesce amère. Elle a un poids moléculaire de 60 kDa et est composée de quatre sous-unités. Son point isoélectrique est compris entre pH 5,8 et pH 7,8. L'analyse des sucres de la lectine VEA a montré des quantités négligeables de glucides (environ 1 mole de glucose par unité de masse moléculaire). La lectine VEA agglutine les érythrocytes humains de type A, B et O. Cette lectine peut être utilisée comme adsorbant biospécifique, en particulier pour la purification des virus, et le matériau récupéré de l'étape d'adsorption biospécifique est homogène à pH neutre.

L'agglutination est inhibée par la présence de glucose, fructose, D-mannose, alpha-méthylmannoside, N-acétyl glucosamine, saccharose, maltose, mélezitose et tréhalose ; le mannose et le tréhalose sont les plus puissants inhibiteurs. Aucune inhibition n'est causée par le galactose, la galactoseamine, la N-acétyl galactoseamine, le fucose, la N-acétyl mannoseamine, la cellobiose, le lactose ou l'acide sialique.