Het door het FGFR1-gen gecodeerde eiwit is lid van de fibroblastgroeifactorreceptorfamilie (FGFR), waarvan de aminozuursequentie in hoge mate geconserveerd is tussen de leden en door de evolutie heen. Leden van de FGFR-familie verschillen van elkaar in hun ligandaffiniteit en weefseldistributie. Een full-length representatief eiwit bestaat uit een extracellulaire regio, bestaande uit drie immunoglobuline-achtige domeinen, een enkel hydrofoob membraan-spannend segment en een cytoplasmatisch tyrosine kinase domein. Het extracellulaire gedeelte van het eiwit staat in wisselwerking met groeifactoren van de fibroblast, waardoor een cascade van downstreamsignalen op gang komt, die uiteindelijk de mitogenese en differentiatie beïnvloedt. Dit specifieke familielid bindt zowel zure als basische fibroblastgroeifactoren en is betrokken bij de inductie van ledematen. Amplificatie of activering van FGFR1 is gemeld bij vele vormen van kanker, waaronder oraal plaveiselcelcarcinoom, borstkanker, oesofageaal plaveiselcelcarcinoom, eierstokkanker, blaaskanker, prostaatkanker en longkanker, voornamelijk in het plaveisel subtype. FGFR1 is gewijzigd in 2,86% van alle kankers, waarbij invasief ductaal carcinoom van de borst, longadenocarcinoom, colonadenocarcinoom, invasief borstcarcinoom en invasief lobulair carcinoom van de borst de grootste prevalentie van wijzigingen hebben.