MMP9, ook bekend als Matrix metallopeptidase 9 of gelatinase B, is lid van de familie van matrixmetalloproteïnase (MMP). De MMP's zijn zinkhoudende enzymen die betrokken zijn bij de afbraak van de extracellulaire matrix in normale fysiologische processen, waaronder embryonale ontwikkeling, voortplanting en weefselremodellering. De meeste leden van de MMP-familie worden uitgescheiden als inactieve proproteïnen die geactiveerd worden wanneer zij door extracellulaire proteïnases worden gesplitst. MMP9 wordt uitgescheiden als een 92kDa zymogeen en splitsing van pro-MMP9 resulteert in het actieve enzym met een molecuulgewicht van 82kDa. MMP9 heeft een gelatine-bindend domein bestaande uit drie fibronectine type II eenheden, een katalytisch domein met de zink-bindingsplaats, een proline-rijk type V collageen-homoloog domein en een hemopexine-achtig domein. MMP9 wordt geproduceerd door monocyten, macrofagen, neutrofielen, keratinocyten, fibroblasten, osteoclasten en endotheelcellen, en is betrokken bij ontstekingsreacties, weefselremodellering, wondgenezing, tumorgroei en metastase. MMP9 wordt geleverd door beenmergcellen en draagt bij tot huidcarcinogenese. Verder breekt MMP9 collagenen van type IV en V af. Studies bij resusaapjes suggereren dat het enzym betrokken is bij IL-8-geïnduceerde mobilisatie van hematopoietische progenitorcellen uit het beenmerg, en studies bij muizen suggereren een rol bij tumorgeassocieerde weefselremodellering. Studies hebben aangetoond dat een verhoogde MMP9 in verband wordt gebracht met de progressie van idiopathisch atriumfibrilleren en aorta-aneurysma.