L'angiogenèse est essentielle dans la biologie des tumeurs et est régulée par les ligands et les récepteurs du facteur de croissance endothélial vasculaire (VEGF). Plusieurs facteurs angiogéniques ont été identifiés, parmi lesquels le VEGF semble être le régulateur clé de la néovascularisation et de l'amélioration de la perméabilité vasculaire. La famille des VEGF comprend les VEGF-A, -B, -C, -D, -E, et le facteur de croissance placentaire (PlGF). Les récepteurs du VEGF comprennent trois tyrosine kinases : VEGFR-1 (FLT1), VEGFR-2 (KDR) et VEGFR-3 (FLT). Le facteur de croissance vasculaire endothélial A (VEGFA) est un gène qui code pour un membre de la famille des facteurs de croissance PDGF/VEGF. Il code une protéine de liaison à l'héparine, qui existe sous la forme d'un homodimère lié au disulfure. La protéine fonctionne comme un mitogène glycosylé et agit sur les cellules endothéliales pour augmenter la perméabilité vasculaire, l'angiogenèse, la vasculogenèse, la croissance des cellules endothéliales et la migration cellulaire. La protéine inhibe également l'apoptose. On observe des mutations absurdes, des mutations silencieuses et des insertions par déplacement de cadre dans des cancers tels que le cancer de l'endomètre, le cancer de l'intestin et le cancer de la peau.