La famille des VEGF humains est composée de 5 glycoprotéines apparentées : VEGFA, VEGFB, VEGFC, VEGFD et PIGF (facteur de croissance placentaire). Celles-ci sont sécrétées pour former des homodimères, qui interagissent avec une famille de 3 récepteurs tyrosine kinases : VEGFR1 (récepteur 1 du VEGF), VEGFR2 et VEGFR3. VEGFA et VEGFB se lient à VEGFR1, VEGFA se lie à VEGFR2, et VEGFC et VEGFD se lient à la fois à VEGFR2 et VEGFR3. VEGFA est un puissant régulateur de la néovascularisation qui contribue à la croissance des tumeurs et des métastases par l'intermédiaire de ses récepteurs VEGFR1/Flt-1, VEGFR2/KDR et VEGFR3. Ce gène est régulé à la hausse dans de nombreuses tumeurs connues et son expression est corrélée avec le stade et la progression de la tumeur. Des taux élevés de cette protéine sont observés chez les patients atteints du syndrome POEMS, également connu sous le nom de syndrome de Crow-Fukase. Des variantes alléliques de ce gène ont été associées aux complications microvasculaires du diabète 1 (MVCD1) et de l'athérosclérose. Des variantes de transcrits épissés codant pour différentes isoformes ont également été décrites. Il existe également des preuves de l'initiation alternative de la traduction à partir de codons en amont non-AUG (CUG), ce qui entraîne des isoformes supplémentaires.