Peptidoglicano es un heteropolímero único en forma de red que forma el andamiaje estructural esencial de la pared celular bacteriana, confiriendo rigidez contra la presión de turgencia mientras permite el crecimiento y la división. Esta macromolécula juega un papel central en la fisiología y supervivencia bacteriana. Su estudio conecta los polisacáridos clásicos (como laminarina, agarosa e inulina) con un marco de glicano reticulado por péptidos que es específico de organismos procariotas y ausente en células eucariotas.

Estructura molecular

El peptidoglicano (también llamado mureína) consiste en cadenas glicánicas lineales compuestas por N-acetilglucosamina (GlcNAc) y ácido N-acetilmurámico (MurNAc) alternantes unidos por enlaces β-(1→4). Cada residuo de MurNAc lleva un grupo D-láctico en la posición C3, al que se une covalentemente un tallo peptídico corto. En bacterias Gram-negativas, este tallo sigue típicamente la secuencia L-Ala¹–D-iGlu²–meso-ácido diaminopimélico³–D-Ala⁴–D-Ala⁵, mientras que en organismos Gram-positivos se sustituye comúnmente el ácido meso-diaminopimélico por L-lisina en la tercera posición.

Los tallos peptídicos adyacentes están reticulados, usualmente entre el tercer aminoácido de un tallo y la cuarta D-alanina de otro, generando una red tridimensional continua. Esta estructura forma una única macromolécula enorme con una masa molecular que se acerca a 10⁹ Da, rodeando la membrana citoplásmica como una malla protectora. La capa alcanza aproximadamente 30–100 nm de espesor en bacterias Gram-positivas, mientras que permanece mucho más delgada (2–7 nm) en especies Gram-negativas, donde se localiza entre las membranas interna y externa.

Propiedades y variaciones

La red reticulada covalentemente del peptidoglicano permite a las células bacterianas resistir presiones de turgencia internas de aproximadamente 2 a 15 bar mientras retiene suficiente elasticidad para permitir el crecimiento y la división. Durante cada generación, hasta el 25 % de la masa de peptidoglicano puede remodelarse, reflejando un recambio continuo y degradación enzimática controlada y resíntesis.

El peptidoglicano también sirve como patrón molecular asociado a patógenos (PAMP) reconocido por receptores inmunes innatos como NOD1 y NOD2, y es sustrato para la hidrólisis mediada por lisozima. Las variaciones estructurales son generalizadas y biológicamente significativas, incluyendo la amidación del tallo peptídico en especies como Bacillus subtilis, la O-acetilación que confiere resistencia a la lisozima, y composiciones peptídicas específicas de género, como se observa en Bifidobacterium. Las bacterias Gram-positivas frecuentemente incrustan ácidos teicoicos dentro de la matriz de peptidoglicano, mientras que los organismos Gram-negativos anclan la capa a la membrana externa vía la lipoproteína de Braun.