Cada molécula de inmunoglobulina consta de dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas. Existen dos tipos de cadenas ligeras denominadas kappa y lambda. El anticuerpo contra la cadena ligera lambda marca los linfocitos B y las células plasmáticas que expresan la cadena ligera lambda. Otras células también pueden expresar la cadena ligera lambda debido a la captación inespecífica de inmunoglobulina. El anticuerpo anti-lambda reconoce la inmunoglobulina de superficie en linfocitos B normales y neoplásicos, y se ha indicado como posible ayuda en la identificación de leucemias, plasmocitomas y ciertos linfomas no Hodgkin, en los que la expresión de una sola clase de cadena ligera está restringida. La determinación de la proporción de cadenas ligeras es fundamental en la evaluación de las neoplasias de células B, ya que la mayoría de los linfomas de células B expresan cadenas ligeras kappa o lambda, mientras que una mezcla de kappa y lambda es característica de las proliferaciones reactivas. En tejidos incluidos en parafina, Anti-Lambda muestra una fuerte tinción de células plasmáticas lambda-positivas, así como de células que han absorbido inmunoglobulinas exógenas.